Maria Monti
1997: Laurea in Chimica presso l'Università "Federico II" di Napoli.
1998: borsista post-laurea presso l'Università "Federico II" di Napoli.
1999 - 2000: Assistente di ricerca del Parco Scientifico e Tecnologico dell'Area Metropolitana di Napoli, presso il CEINGE-Biotecnologie Avanzate s.c.a r. l.
2000-2003: Dottorato in Biochimica e Biologia Molecolare, Università "Federico II" di Napoli.
2003: Visiting Scientist presso il Dipartimento di spettrometria di massa biomolecolare, Università di Utrecht, Paesi Bassi.
2004-2006: assistente di ricerca presso CEINGE-Biotecnologie Avanzate.
2006-2015: Ricercatore presso il Dipartimento di Chimica Organica e Biochimica, Facoltà di Scienze, Università "Federico II" di Napoli.
Da ottobre 2015: Ricercatore di Biochimica presso il Dipartimento di Scienze Chimiche dell'Università "Federico II" di Napoli.
Attività di insegnamento: Professore di "Proteomica Strutturale e Funzionale" presso il Corso di Laurea Magistrale in Scienze Chimiche e di "Biochimica Avanzata" presso il Corso di Laurea in Biotecnologie Biomolecolari e Industriali dell'Università "Federico II" di Napoli.
L'attività scientifica della Prof. Maria Monti è sempre stata indirizzata alla caratterizzazione strutturale delle proteine usando le classiche procedure di chimica delle proteine in combinazione con metodologie avanzate di spettrometria di massa. In particolare, molti studi sono stati incentrati sulla caratterizzazione di modificazioni post-traduzionali (assegnazione di ponti disolfurici, identificazione di siti di glicosilazione e S-glutationilazione, analisi di glicoforme, modifiche epigenetiche degli istoni, ecc.) e a studi di topologia di superficie per l'analisi di complessi proteina-proteina e proteina-DNA e di complessi supramolecolari come oligomeri e fibrille amiloidi, impiegando approcci di proteolisi limitata e metodologie di spettrometria di massa avanzate. Più recentemente, gli studi sono stati indirizzati alla delucidazione dei meccanismi molecolari dei processi biologici sia in condizioni fisiologiche che patologiche, attraverso l'identificazione di interattoma proteici, nonché studiando l'alterazione dei profili di espressione proteica in campioni trattati in modo diverso, utilizzando approcci di proteomica.
1. Studio dell'alterazione del traffico proteico in malattie da accumulo lisosomiale (LSDs)
Le malattie di Pompe e Fabry (PD e FD) appartengono a malattie da accumulo lisosomiale (LSD), rari disturbi metabolici ereditari.
PD e FD sono associati a mutazioni nei geni codificanti GAA e GLA, rispettivamente, con conseguente accumulo lisosomiale di glicogeno in PD e globotriaosylceramide (Gb3) in FD. Molte delle proteine mutanti mostrano difetti nel traffico verso i lisosomi. Questi difetti possono essere parzialmente corretti dalla somministrazione di proteine ricombinanti. Pertanto, per comprendere le basi molecolari di queste patologie, stiamo studiando il traffico delle proteine endogene e dei farmaci internalizzati, utilizzando approcci proteomici.
2. Studio delle modifiche epigenetiche istoniche mediante approcci LC-MSMS ad alta risoluzione
La comprensione del codice epigenetico degli istoni è strettamente connessa all'identificazione e alla relativa quantificazione di numerose modifiche post-traduzionali (PTMs).
Nuovi protocolli basati su proteolisi limitata e metodologie LC-MSMS ad alta risoluzione sono stati sviluppati per identificare, localizzare e quantificare le variazioni di questi PTM in specifiche condizioni sperimentali.
3. Analisi confromazionale di complessi proteici
Studi conformazionali di complessi proteici con ligandi di diversa natura (proteine, oligonucleotidi, ligandi metallici, lipidi, ecc) sono condotti mediante analisi ESI-MS dirette e approcci di proteolisi limitata, al fine di ottenere informazioni su stechiometria dei complessi e modalità di legame a livello molecolare.
1. Hoogenraad CC, Popa I, Futai K, Sanchez-Martinez E, Wulf PS, van Vlijmen T, Dortland BR, Oorschot V, Govers R, Monti M, Heck AJ, Sheng M, Klumperman J, Rehmann H, Jaarsma D, Kapitein LC, van der Sluijs P.
Neuron specific Rab4 effector GRASP-1 coordinates membrane specialization and maturation of recycling endosomes.
PLoS Biol. 2010, 8(1):e1000283
2. D'Angelo G, Uemura T, Chuang CC, Polishchuk E, Santoro M, Ohvo-Rekilä H, Sato T, Di Tullio G, Varriale A, D'Auria S, Daniele T, Capuani F, Johannes L, Mattjus P, Monti M, Pucci P, Williams RL, Burke JE, Platt FM, Harada A, De Matteis MA.
Vesicular and non-vesicular transport feed distinct glycosylation pathways in the Golgi.
Nature 2013, 501(7465):116-20. doi: 10.1038/nature12423
3. Chesi G, Hegde RN, Iacobacci S, Concilli M, Parashuraman S, Festa BP, Polishchuk EV, Di Tullio G, Carissimo A, Montefusco S, Canetti D, Monti M, Amoresano A, Pucci P, van de Sluis B, Lutsenko S, Luini A, Polishchuk RS.
Identification of p38 MAPK and JNK as new targets for correction of Wilson disease-causing ATP7B mutants.
Hepatology, 2016, 63(6):1842-59. doi: 10.1002/hep.28398.
4. Zollo M., Ahmed M., Ferrucci V., Salpietro V., Asadzadeh F., Carotenuto M., Maroofian R., Al-Amri A., Singh R., Scognamiglio I., Mojarrad M., Musella L., Duilio A., Di Somma A., Karaca E., Rajab A., Al-Khayat A., Mohan Mohapatra T., Eslahi A., Ashrafzadeh F., Rawlins L. E., Prasad R., Gupta R., Kumari P., Srivastava M., Cozzolino F., Rai S. K., Monti M., Harlalka G. V., Simpson M. A., Rich P., AlSalmi F., Patton M. A.,. Chioza B. A, Efthymiou S., Granata F., Di Rosa G., Wiethoff S., Borgione E., Scuderi C., Mankad K.,. Hanna M. G., Pucci P., Houlden H., Lupski J.R., Crosby A. H. and Baple E. L.
PRUNE is crucial for normal brain development and mutated in microcephaly with neurodevelopmental impairment
Brain. 2017, 140(4):940-952. doi: 10.1093/brain/awx014
5. Zappa F, Wilson C, Di Tullio G, Santoro M, Pucci P, Monti M, D'Amico D, Pisonero-Vaquero S, De Cegli R, Romano A, Saleem MA, Polishchuk E, Failli M, Giaquinto L, De Matteis MA.
The TRAPP complex mediates secretion arrest induced by stress granule assembly.
EMBO J. 2019 Aug 20:e101704. doi: 10.15252/embj.2019101704.